本研究旨在探究PTEN誘導激酶1短亞型(PINK1S)在細胞質中激酶活性調節機制。首先,通過免疫共沉淀篩選的方法證明PINK1S能夠和酪蛋白激酶2(CK2)蛋白復合體中的β亞基(CK2β)相互結合,但不與其他兩個催化亞基α1 (CK2α1)和α2 (CK2α2)結合。其次,同時過表達CK2β和PINK1S,利用免疫共沉淀的方法純化PINK1S,將得到的PINK1S用生物素標記的磷酸化蛋白檢測標簽(Phos-tagTM Biotin)檢測其磷酸化水平,發現CK2β能夠促進PINK1S的自我磷酸化。最后,利用RNA干擾技術,建立干擾CK2β的細胞株;在對照組和干擾CK2β的實驗組細胞內表達PINK1S,發現缺少CK2β表達導致PINK1S的磷酸化水平降低。本文研究表明:CK2β作為胞質PINK1S自我磷酸化的輔助亞基,對其活性起到正調節作用。